Estuda a disposição espacial de moléculas. As moléculas orgânicas, inclusive as que formam as bases para a vida são formadas a partir de átomos de carbono.
Devido a configuração com que o carbono faz ligações, as moléculas de hidrocarbonetos são apolares. A introdução de átomos de elementos mais eletronegativos conduz geralmente a um aumento da polaridade da molécula, desde que os dipolos não se anulem mutuamente devido à geometria e/ou simetria da molécula.
Compostos polares dissolverão outros compostos polares, e compostos apolares dissolverão compostos apolares. Um composto polar não será solúvel num composto apolar, e vice-versa.
As moléculas de carbono também possuem a propriedade de formarem isômeros que são compostos diferentes com a mesma fórmula molecular.
Destes isômeros, os que mais nos interessam são os isômeros espaciais ou estereoisômeros, cujos átomos estão ligados da mesma forma, mas diferem na sua disposição e os isômeros geométricos (cis-trans).
Na isomeria geométrica (cis-trans ou Z-E) os isômeros são compostos que possuem a distribuição espacial diferente. Este tipo de isomeria ocorre caso existam ligações duplas ou cadeia fechada ou se os ligantes estiverem ligados a carbonos diferentes. Os isômeros podem ser classificados como cis (Z) ou trans (E).
Suas propriedades físicas e químicas diferem muito, principalmente na velocidade de reação.
Cis (Z) - quando os ligantes de maior massa situam-se do mesmo lado da molécula.
Trans (E) - quando os ligantes de maior massa não se situam do mesmo lado da molécula.
Quanto aos estereoisômeros, estes compostos são isômeros porque não podem ser facilmente convertidos um no outro, por causa da grande barreira energética da rotação em torno da ligação dupla. Os esteroisómeros podem ser subdivididos em duas categorias: enantiômeros e diasteroisômeros.
Os enantiômeros são isômeros cujas moléculas são reflexões não sobreponíveis uma na outra.
Só ocorrem enantiômeros quando a molécula é quiral. Um objeto é quiral quando não é sobreponível com a sua imagem no espelho. Por exemplo, a reflexão da mão esquerda não é sobreponível com a mão esquerda, mas com a mão direita. As mãos são, por isso, quirais.
Uma forma de reconhecer a possibilidade de existência de enantiômeros é identificar se na molécula existe um átomo tetraédrico com quatro substituintes diferentes.
Trocar dois destes substituintes entre si converte um enantiômero no outro (ver exemplo acima). Esta reação não ocorre espontaneamente, uma vez que exigiria a quebra de ligações em torno do carbono, o que exige uma energia considerável.
Assim, de acordo com a rotação que estes isômeros causam na luz polarizada, são chamados de dextrógiros e levógiros e sua mistura recebe o nome de racêmico.
Diasteroisômeros - são moléculas que não são reflexões uma da outra, ou seja, não há quiralidade.
Há que diferenciarmos termos como:
Estereosseletivo – uma reação estereosseletiva é aquela em que predomina um diastereoisômero, independentemente da estereoquímica do reagente. Isso ocorre devido à atuação de enzimas que produzem uma predominância de um diastereoisômero por meio de complexos que formam uma só forma do enantiômero.
estereoespecífico – uma reação estereoespecífica quando uma determinada forma estereoisomérica da matéria prima reage de tal forma que produz uma forma diastereoisomérica específica do produto, devido ao mecanismo da reação que orienta para que determinadas configurações dos átomos envolvidos de modo característico a provocar tal alteração.
Reações estereoespecíficas são estereosseletivas, não sendo o inverso verdadeiro.
Quanto ao número de possíveis isômeros ópticos, este se baseia no carbono assimétrico, ou seja, aquele que faz 4 ligações com diferentes átomos. O número de possíveis isômeros é dado pela fórmula:
Ni = 2^n, onde n é o número de carbonos assimétricos do composto de carbono.
A importância dos isômeros ópticos reside no fato de que muitos deles se encontram presentes nos organismos vivos. Assim, sistemas biológicos quanto aos isômeros ópticos que constituirão seus componentes.
As propriedades físicas dos enantiômeros são idênticas, exceto o sentido de rotação da luz.
Quanto às propriedades químicas, também são idênticas, exceto no que concerne a reações com outros compostos opticamente ativos, resultando em velocidades de reações distintas, sendo que pode não ocorrer com um dos isômeros.
As propriedades físicas dos diastereisômeros são diferentes, no que se refere a pontos de fusão, densidades, solubilidade em dado solvente, não se considerando efeitos de rotação.
Quanto às propriedades químicas, estas são semelhantes, mas não idênticas. Possuem energias de ativação diferentes quando postos a reagirem, o que leva a velocidades de reações distintas, sendo que pode não ocorrer com um dos isômeros.
A natureza sempre utiliza na edificação das proteínas uma só variedade de aminoácidos, pois só assim elas se tornam estáveis.
A vida se desenvolveu a partir da variedade levógira, de tal modo que os aminoácidos dextrógiros são extremamente raros na Terra.
Registrou-se a presença de aminoácidos sob as formas dextrógira e levógira nos meteoritos carbonados, mas é muito pouco provável que eles tenham pertencido a organismos vivos. No entanto, tal presença mostra que as moléculas de evolução prebiótica, na concepção de Oparin, existem em outros pontos do sistema solar.
È provável que em uma terra pré-biótoca as duas espécies de isômeros (dextrógiro e levógiro) convivesse em proporção quase idêntica.
Todavia, ao que parece, os levógiros saíram em vantagem evolutiva uma vez que por fatores cinéticos seus compostos se tornaram mais abundante que os dextrógiros.
Pode ser que as primeiras formas de vida se valessem de ambos os isômeros isoladamente ou em proporções variáveis.
Aqui entra a seleção natural. Como os isômeros levógiros permitiram um maior desempenho, tornaram-se dominantes nas formas de vida, o que perdura até hoje.
Dessa forma, a estereoquímica é um ponto a ser considerado na cinética das reações químicas, sendo que isômeros, dependendo de sua configuração, facilitam a ação de agentes catalisadores ou inibidores, os quais influenciam nas energias de ativação para que as reações ocorram mais facilmente ou de forma controlada.
Certamente, tanto hoje, como no mundo pré-biótico um descontrole na velocidade de reações metabólicas pode levar o organismo a morte. É neste ponto que a química dos isômeros levógiros pôde ter ajudado a vida a se manter, controlando o metabolismo primordial.
Mas seria deus a chave para tal controle?
Infelizmente não !!! A chave para tal controle foram as enzimas.
AS ENZIMAS:
aqui e aqui
As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece 6 classes:
Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases. Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.
Transferases : Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases.
Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades.
Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos.
Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.
Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases.
Especificidade:
As enzimas em geral possuem normalmente uma alta especificidade em relação às reações que catalisam e aos substratos que estão envolvidos nessas reações.
A forma complementar, carga e características hidrofílicas/hidrofóbicas, são responsáveis por esta especificidade. As enzimas exibem também elevados níveis de estereoespecificidade, regioseletividade e quimiosseletividade.
Modelo chave:
Os enzimas exibem uma elevada especificidade, e foi sugerido por Emil Fischer, em 1894, que esse facto era devido a que tanto as enzimas como os substatos apresentam formas geométricas complementares, fazendo com que encaixem de maneira precisa umas nos outros.
Este processo é muitas vezes referido como modelo chave-fechadura. No entanto, apesar de estes modelo explicar a especificidade das enzimas, falha em explicar a estabilização dos estados de transição que as enzimas exibem.
Modelo de encaixe induzido:
Em 1958, Daniel Koshland sugeriu uma modificação ao modelo de chave-fechadura: uma vez que as enzimas exibem estruturas flexíveis, o sítio ativo altera a sua forma de maneira continuada através de interações com o substrato, enquanto esse mesmo substrato vai interagindo com a enzima.
Como resultado, o substrato não se liga simplesmente a um sítio ativo que é rígido. As cadeias laterais dos aminoácidos que formam o sítio ativo sofrem um reorientação de maneira a que as suas posições potenciem a ação catalítica da enzima.
Em alguns casos, como nas glicosidases, a molécula de substrato também sofre alterações de conformação à medida que vai se aproximando do sítio ativo. O sítio ativo continua a sofrer modificações até que o substrato esteja completamente ligado e é neste momento que a conformação final e a carga são determinadas.
As enzimas atuam de diversas formas, todas elas baixando o valor de ΔGativ (energia de Gibbs de ativação):
Baixando a energia de ativação por meio da criação de um ambiente no qual o estado de transição é estabilizado (por exemplo, distorcendo a forma da molécula do substrato) - A enzima distorce o substrato, gastando energia neste passo, de modo a baixar a energia do estado de transição da reação catalisada, resultando numa diminuição global da energia requerida para completar a reação).
Providenciando uma via alternativa (por exemplo, reagindo com o substrato formando um complexo enzima-substrato, de existência impossível sem a presença da enzima).
Reduzindo a variação da entropia da reação ao orientar os substratos de forma correcta para facilitar a reação.
Na ausência de enzima, as moléculas colidem em todas as direções possíveis de forma aleatória, um processo menos eficiente que na presença da enzima. Ao considerar-se ΔHativ (entalpia de ativação) isoladamente, este aspecto é negligenciado.
Os fatores externos que influenciam na velocidade de uma reação enzimática são:
Temperatura: Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se atingir a temperatura ótima; a partir dela, a atividade volta a diminuir, por desnaturação da molécula.
pH: Idem à temperatura; existe um pH ótimo, onde a distribuição de cargas elétricas da molécula da enzima e, em especial do sítio catalítico, é ideal para a catálise.
Enzimas e origem da vida:
Tracey Lincoln e Gerald Joyce cientistas Norte Americanos criaram enzimas RNA em que duas enzimas catalisam a síntese uma da outra a partir de um substrato com apenas 4 nucleotídeos.
Não são necessárias mais enzimas ou quaisquer proteínas no substrato. Estas enzimas duplicavam o seu número a cada hora passada.
Adicionalmente, quando varias populações destas enzimas foram misturadas, surgiram por recombinação novas variantes mais eficazes na competição pelo substrato (o meio em que elas evoluem) com o resultado de ficarem em maior número. Isto é, verifica-se seleção natural e evolução.
Dois biólogos matemáticos de Harvard, Novak e Ohtsuki, desenharam um modelo onde a variedade de moléculas no chamado “caldo primordial” era tanta que deveria haver reações químicas permanentemente acontecendo.
Teriam surgido entre as moléculas pré-bióticas algumas que participavam em reações que davam origem a elas próprias: a replicação. As que se conseguiam replicar mais eficazmente e rapidamente acabariam por substituir todas as outras.
Segundo este modelo o aparecimento finalmente de vida teria também levado ao desaparecimento das moléculas pré-vida, as quais foram substituídas por seres mais sofisticados, conforme os mecanismos de seleção natural.
Até a década de 1980 era predominante entre os cientistas a noção de que todas as enzimas eram proteínas. Mas, em trabalhos independentes, o canadense Sidney Altman e o norte-americano Thomas Cech demonstraram que moléculas de RNA também eram capazes de atividade catalítica e podiam agir como enzimas. A descoberta rendeu à dupla o Prêmio Nobel de Química de 1989.
Uma é puramente bioquímica: o que o RNA está fazendo dentro das células, porque está lá, como trabalha com as enzimas e quais são suas funções gerais. São questões de ciência básica.
A outra questão tem a ver com a origem da vida na Terra. Verificamos que o RNA não era apenas uma molécula de hereditariedade, mas que também poderia servir como catalisador, isto é, funcionar como uma enzima, responsável pelas reações químicas que possibilitam a vida da célula.
Há inúmeros indícios deste "mundo do RNA", tais como: a natureza química dos co-fatores enzimáticos, estruturalmente relacionados com os monômeros do RNA e os processos de reprodução de vários tipos de vírus, tidos como remanescentes de formas primitivas de vida.
A etapa mais recente da origem da vida, tratada pela hipótese do mundo do RNA, é considerada pela maioria dos cientistas a mais bem conhecida, e talvez a única em que se tenha claramente ultrapassado o domínio da especulação.
Essa hipótese é reforçada pelo pareamento complementar dos nucleotídeos; o que promove a cópia exata de uma seqüência, pois, por conta da complementaridade das bases, uma seqüência serve de modelo para outra; pela descoberta das ribozimas, moléculas de RNA que possuem atividade catalítica e participam de importantes reações nas células modernas e pelos viróides e virusóides, agentes infecciosos de plantas que consistem em um RNA pequeno (200 nucleotídeos), circular, fita simples, não codificante que, através da maquinaria de transcrição da célula hospedeira, é capaz de se auto-replicar.
Por isso, as ribozimas, os viróides e os virusóides são considerados “fósseis moleculares” do mundo do RNA (RNA world).
Entretanto, sob o ponto de vista químico e estrutural, é difícil imaginar como o RNA tenha se formado de uma maneira não-enzimática. Dessa forma, aponta-se que antes do RNA, as primeiras moléculas que possuíam atividade enzimática e a capacidade de guardar informações, eram polímeros, sem registros fósseis ou remanescentes nas células modernas, que se assemelham ao RNA, mas são quimicamente mais simples como, por exemplo, o PNA (Peptide nucleic acid) e o p-RNA (Pyranosyl-RNA).
A cadeia de ribose do RNA é substituída no PNA por uma cadeia peptídica, de maneira similar às proteínas. Essa cadeia peptídica, diferentemente da ribose, se forma em altas quantidades em condições pré-bióticas e espontaneamente, forma um polímero estável. Entretanto, o PNA é mais rígido e por isso, pode trazer certas limitações à catálise.
A transição de um “pré-RNA world” para o RNA world pode ter se dado através da síntese de um RNA utilizando-se um desses polímeros tanto como fita-molde, como para catalisador. Experimentos em laboratório mostraram que o PNA pode atuar como uma fita-molde para a síntese de RNA porque as geometrias das bases das duas moléculas são bastante semelhantes.
A partir da primeira molécula de RNA, outras foram sendo geradas e se diversificaram gradualmente, até conseguir carregar as funções que anteriormente eram dos polímeros pré-RNA e formar o RNA world.
Alguns experimentos vêm sendo realizados e alguns cenários já podem ser desenhados. Experimentos de seleção de RNA in vitro produziram moléculas de RNA que conseguem se ligar fortemente a aminoácidos. A seqüência de nucleotídeos destes RNAs contém uma freqüência extremamente alta de códons do aminoácido que ele reconhece. Por exemplo, moléculas de RNA que se ligam seletivamente a arginina possuem uma alta freqüência de códons que codificam arginina.
Essa correlação não é perfeita para todos os aminoácidos e sua interpretação pode ser duvidosa, mas pode indicar que um código genético limitado pode ter surgido de uma associação direta entre aminoácidos e seqüências específicas de RNA, com o próprio RNA servindo de molde para a polimerização de alguns aminoácidos. A eficiência desta síntese protéica primitiva deve ter aumentando consideravelmente após o surgimento ligação peptídica.
Os ribossomos podem ter surgido a partir de uma ribozima peptidil-transferase primitiva, que com o passar do tempo, ficou maior e adquiriu a habilidade de posicionar corretamente os tRNAs nos moldes de RNA. Uma vez desenvolvida a síntese protéica, as proteínas, graças a sua maior versatilidade, puderam “conquistar” a maior parte das tarefas catalíticas e estruturais.
Quanto ao DNA, a sua origem e a de seus mecanismos de replicação permanecem obscuras, mas elas devem ser posteriores ao surgimento das proteínas, já que um grande número de proteínas são necessárias para a sua síntese e a formação da desoxirribose é um processo bastante complexo.
EFEITOS COLIGATIVOS:
Propriedades coligativas das soluções são propriedades que surgem pela presença de um soluto e dependem única e exclusivamente do número de partículas que estão dispersas na solução, não dependendo da natureza do soluto.
Isso significa dizer que a quantidade, e não a qualidade, das partículas que estão dispersas na solução é que irá influenciar na intensidade das propriedades (ou efeitos) coligativas.
Tonoscopia: abaixamento da pressão máxima de vapor que é a pressão exercida pelos vapores de um líquido (vapores saturados) quando em equilíbrio dinâmico com o líquido em si..
Sua fórmula é dada por:
(P0 – P)/P0 = Kt W;
W = (1000ms/(Ms*ml)) – molalidade da solução;
ms – massa de soluto;
ml – massa de solvente;
Kt = Ml/1000 – constante tonoscópica;
Ms – mol do soluto;
Ml mol do solvente;
(P0 – P)/P0 = x1 – fração molar do soluto;
Dessa forma, a presença de um soluto fará com que o líquido evapore menos.
Para solutos iônicos, há que se multiplicar pelo coeficiente:
i = (1 + a(q – 1)) – fator de Van´t Hoff
a – grau de dissociação do soluto (0 ≤ a ≤ 1)
q- íons da molécula (ex. NaCl [Na +] e [Cl-], logo, q=2; Al2 (SO4)3 2[Al3+] e 3 [(SO4) 2-], logo, q = 5)
Assim, a fórmula fica:
(P0 – P)/P0 = Kt W * i;
Assim, i = 1, para solutos não iônicos.
Ebulioscopia: elevação da temperatura de ebulição.
Sua fórmula é dada por:
Te – T eo = Ke W * i;
Ke = RT^2/(1000 Lv);
R – constante universal para os gases perfeitos
T temperatura absoluta de ebulição do solvente puro
Lv - calor latente de vaporização do solvente puro
Crioscopia: abaixamento da temperatura de fusão.
Sua fórmula é dada por:
Tco – T c = Kc W *i ;
Ke = RT^2/(1000 Lf);
Lvf - calor latente de fusão do solvente puro;
Osmoscopia: medida da pressão osmótica. Osmose é a denominação dada ao fenômeno da difusão do solvente através de membranas.
Quanto à permeabilidade as membranas classificam-se em:
- Membranas permeáveis: são membranas que deixam difundir o solvente e o soluto.
- Membranas semipermeáveis: são membranas que deixam difundir apenas o solvente, impedindo a difusão do soluto.
- Membranas impermeáveis: são membranas que não deixam difundir nem o solvente e nem o soluto.
Quanto à origem:
Membranas naturais: são membranas de origem animal ou vegetal, como o pergaminho, o papel de celofane e a bexiga de porco. As membranas naturais não são empregadas no estudo dos fenômenos osmóticos quando se exige precisão nos resultados, uma vez que não são perfeitamente semipermeáveis e deixam difundir tambem pequenas quantidades de soluto.
- Membranas artificiais: são membranas de origem industrial e são mais usadas devido a sua semipermeabilidade ser mais perfeita. A membrana de Traube-Pfefffer é uma das mais importantes e consiste de um cilindro de porcelana porosa, impregnado de ferrocianeto de cobre II.
Sua fórmula é dada por:
P = (msRT *i)/(Vl*Ms);
ms – massa de soluto;
Ms – mol do soluto;
Vl – volume da solução;
Quanto às soluções, classificam-se em:
Hipotônicas em relação à outra se sua pressão osmótica for menor que a da outra;
Isotônicas em relação à outra se sua pressão osmótica for igual à da outra;
Hipertônicas em relação à outra se sua pressão osmótica for maior que a da outra;
A pressão osmótica é a responsável pela subida de água até as folhas d uma árvore, bem como, quando aliada ao metabolismo explica por que peixes de água salgada não vivem em água doce e vice-versa.
Peixes de água salgada são hipotônicos em relação ao ambiente em que vivem. Assim, realizam trabalho de modo a manterem seu equilíbrio interno, não deixando sais entrarem em seu corpo. O mesmo vale para peixes de água doce, os quais são hipertônicos em relação ao meio não deixando água entrar em seu corpo. Este trabalho ocorre por meio de reações metabólicas.
Os três primeiros temas ora apresentados foram estudados por Raoult, enquanto que o último foi estudado por Van´t Hoff.
Todas as propriedades coligativas surgem da redução do potencial químico do solvente em contato com o soluto que causa o abaixamento da pressão de vapor, o aumento da temperatura e da ebulição, a diminuição do ponto de fusão e o aumento na pressão osmótica.
Portanto, a energia de Gibbs do sistema, se reduzida, leva-o ao equilíbrio.
POTENCIAL QUÍMICO:
Potencial químico de um elemento é a energia livre parcial de Gibbs (é a obtida quando se dividem os termos da equação pelo mol) deste elemento dentro de uma solução. Deste modo podemos considerá-lo a força motriz para a difusão de átomos, num sentido amplo da palavra.
À medida que uma reação química ocorre, a composição e, portanto, as propriedades do sistema também mudam. Assim, a energia de Gibbs passa a ser escrita como:
dG = Vdp – SdT + soma (dG/dni)*dni
sendo:
m = (dG/dn)– o potencial químico;
dn – a variação no número de moles durante a reação.
Dentre as propriedades do potencial químico, tem-se que a matéria escoa de uma região de alto para uma de baixo potencial, além do que um potencial químico alto para um componente sistema implica na tendência de escape deste componente.
Logo, a redução do potencial químico do solvente implica aumento da temperatura em que ocorrerá o equilíbrio líquido-vapor (o ponto de ebulição é aumentado) e diminui a temperatura em que ocorre o equilíbrio sólido-líquido (o ponto de fusão é diminuído).
A origem molecular da diminuição do potencial químico não está na energia de interação entre o soluto e as partículas do solvente, porque a diminuição também ocorre em soluções ideais (as quais têm entalpia de mistura igual a zero).
A entropia do líquido reflete a desordem de suas moléculas e a pressão de vapor reflete a tendência da solução em aumentar sua entropia, o que pode ser conseguido se o líquido vaporizar para formar um gás mais desordenado.
Quando o soluto está presente, ele contribui para aumentar a entropia da solução e a tendência dela em formar gás é diminuída. Assim o ponto de ebulição é aumentado.
Da mesma forma, o aumento da desordem da solução pela adição do soluto contribui para que ela permaneça em seu estado sólido e não funda, diminuindo o ponto de fusão.
A redução do potencial químico para um gás ideal é:
m1 = m0 +RT * ln(xs)
xs – fração molar do soluto
m1 – potencial químico da mistura
m0 potencial químico da espécie pura
m1 < gi =" soma" gi =" nRT">
Do ponto de vista sub-microscópico, as interações moleculares entre as moléculas de solvente não serão as únicas.
Haverá também interações soluto-solvente. A quantidade destas interações dependerá da quantidade de soluto presente na solução. Se o sistema é constituído por duas fases e, se o soluto está presente em apenas uma delas, então, o potencial químico do solvente na solução será, (a T e P fixos) menor que o do solvente na fase pura.
O sistema deverá se equilibrar, evidenciando os efeitos coligativos, como o decréscimo da temperatura de fusão, e o aumento da temperatura de ebulição.
EQUILÍBRIO QUÍMICO:
Considere um sistema fechado que seja constituído de uma mistura de várias espécies químicas que podem reagir entre si.
A equação para tal fenômeno é dada por:
Soma (νi *Ai) = 0
νi – coeficiente estequiométrico (negativo para reagentes e positivo para produtos);
Ai – formula da substância. À medida que a reação avança, tem-se:
dG = soma(mi * dni) dni – variação do número de moles resultante da reação química, sendo que dependem das relações estequiométricas entre as substâncias.
Considre que a reação avança de ζ moles sendo ζo avanço da reação.
Desse modo, o número de moles de cada substância será dado por:
ni = nio + ν* ζ
assim,
dni = ν* dζ
sendo:
dG = soma (νi*mi) dζ dG/ dζ = soma (νi*mi)
que é a taxa de aumento da energia de Gibbs da mistura com o avanço da reação. Se negativa a reação será espontânea, do contrário, não espontânea, indo no sentido da reação reversa. Logo, a energia de Gibbs da reação é dada por:
Gf – Gi = soma (νi*mi).
Desse modo, o avanço na reação é função da pressão, da temperatura e do número de moles dos reagentes.
Sendo que no equilíbrio, Gf – Gi = 0. Com isso, pode-se compreender que se a variação da energia de Gibbs for negativa, uma reação espontânea poderá tranqüilamente ocorrer, mesmo com redução da entropia do sistema.
Nenhum comentário:
Postar um comentário